Свойства молокосвертывающих энзимов (часть 1)

10-04-2012, 02:47

Все молокосвертывающие энзимы, достаточно широко используемые в сыроделии, принадлежат к кислым протеазам, проявляющим максимальную активность в кислой среде. Они характеризуются высоким содержанием дикарбоновых аминокислот, низким содержанием основных аминокислот. Их еще называют аспарагиновыми протеазами, потому что в их активном центре имеются два остатка аспартата. Кислые протеазы содержат 325-360 аминокислотных остатков; молекулярная масса их находится в пределах 33 000-38 000. Молекулярные массы говяжьего химозина и свиного пепсина равны 35 600 и 34 600 соответственно.
Молокосвертывающие энзимы животного происхождения выделяются в виде проферментов, которые превращаются в активные энзимы путем отщепления от N-терминального конца ингибитора, содержащего около 45 аминокислотных остатков. Плесневые кислые протеазы образуются в активной форме. Активизацию проферментов инициируют водородные ионы. Активизация - процесс автокаталитический, протекает при pH 2,0-4,6 На молочные заводы препараты молокосвертывающих энзимов поступают в активной форме и концентрированном виде.
В природе нет энзимов, катализирующих разрыв только связи Фен105-Мет106 в æ-казеине, но молокосвертывающие энзимы должны расщеплять эту связь во много раз быстрее, чем другие связи в протеинах молока, так как весь æ-казеин должен быть гидролизован молокосвертывающими энзимами во время выработки сыра, иначе не произойдет коагуляция казеина или значительная часть казеина останется в сыворотке. Любая другая протеолитическая активность молокосвертывающих энзимов во время выработки сыра нежелательна, так как растворимые продукты протеолиза остаются в сыворотке, что снижает выход сыра. По-видимому, теряется для сыра и макропептид, отделяемый от æ-казеина в результате гидролиза молокосвертывающими энзимами, но с этим нужно мириться, так как без гидролиза æ-казеина сычужный сыр выработать нельзя.