Основные понятия молокосвертывающих энзимов (часть 1)

10-04-2012, 02:39

Ранее показано, что главным фактором устойчивости мицелл казеина является æ-казеин, точнее его гидрофильная часть - макропептид (МП). Отщепление от мицелл МП снижает ζ-потенциал казеиновых мицелл с минус 10-20 мВ до минус 5-7 мВ, вызывает потерю большей части гидратного слоя и ликвидирует ворсистый внешний слой мицелл, обусловливающий пространственную стабильность системы. Заряд снижается пропорционально количеству гидролизованного æ-казеина. Мицеллы, от которых отщеплен гликомакропептид, называют параказеиновыми, или параказеином.
Walstra et al. считают, что параказеиновая мицелла при комнатной температуре и pH 6,0-6,7 содержит примерно 1,4 г воды на г белка, в том числе связанной - менее 0,2 г на 1 г. Остальная влага просто впитана мицеллой и удерживается в ней за счет пространственного расположения молекул или частиц белка, зависящего от температуры и pH. При этом количество связанной параказеиновой мицеллой воды по сравнению с исходной мицеллой снижается незначительно (примерно на 3%), что повышает роль потери большей части заряда и пространственной устойчивости, связанных с отщеплением МП, в дестабилизации мицеллы при сычужном свертывании, по сравнению с потерей части гидратного слоя. Однако, по другим данным, и нативные, и параказеиновые мицеллы содержат больше воды, а параказеиновая мицелла содержит воды примерно на 30% меньше, чем нативная (рис. 2.2). Поскольку снижение заряда и величины гидратного слоя в параказеиновой мицелле вызываются одним и тем же фактором - отщеплением МП от æ-казеина, -вторые данные можно считать более точными.
Параказеиновые мицеллы, в отличие от нативных, не теряют ККФ и казеинов при низких температурах и снижении pH до определенного уровня во время выработки сыра. Это обеспечивает близкое родство структуры нативной и параказеиновой мицелл и самого сыра, позволяет получать высокий выход сыра. Это одно из важнейших отличий сычужных сыров от кисломолочных.
Гидролизовать æ-казеин с отщеплением МП могут многие протеолитические энзимы. Однако действие протеолитических энзимов не огpaничивается отделением от мицеллы МП; они расщепляют белки молока и по другим связям, что приводит к разрушению трехмерной структуры и невозможности получения сгустка и сыра или к снижению выхода и появлению пороков органолептических показателей продукта, в частности горечи. Так, трипсин быстро образует сгусток, но почти так же быстро и растворяет его. Для сыроделия пригодны энзимы, быстро разрывающие связь между гидрофобной и гидрофильной частями æ-казеина (Фен105-Мет106) и не оказывающие отрицательного влияния на выход и органолептические показатели сыров. Энзимы, удовлетворяющие этим требованиям, называются «молокосвертывающими ферментами», хотя слово «ферменты» не совсем удобно, поскольку на французском и английском языках оно означает «закваска», «дрожжи» или глагол «бродить». Ферменты в нашем понимании за рубежом называются энзимами.