Мицеллы казеина (часть 3)
10-04-2012, 02:34
Гидрофобные участки α-, β- и æ-казеинов погружены внутрь субмицелл и образуют неполярное ядро субмицеллы. Полярные фосфосерильные группы α- и β-казеинов и почти не содержащий фосфатов гидрофильный гликомакропептид (МП) æ-казеина, несущие отрицательные заряды, окружают ядро. Более гидрофобные F3-субмицеллы расположены в ядре мицеллы, более гидрофильные Р2-субмицеллы - на поверхности. Цепочки МП æ-казеина, соединенные с основной гидрофобной его частью связью между фенилаланином в положении 105 и метионином в положении 106 (Фен105 - Мет106), в виде ворсинок (волосков) выступают над поверхностью мицеллы. Удельный внутренний объем мицелл приблизительно равен 2,2 мл на г сухого веса, внешний (гидродинамический), включающий наружный ворсистый (волосообразный) слой, - около 3,9 мл/г. По другим данным, внешний удельный объем варьирует в интервале от 1,5 до 7,1 мл/г протеина, достигая максимума при pH 5,4. Таким образом. МП занимает довольно большое пространство. Изменение доли æ-казеина на 1 % изменяет диаметр мицеллы на 20%, поскольку при снижении дозы æ-казеина на поверхности мицеллы образуются незащищенные от агрегации с другими мицеллами участки и мицелла начинает расти до тех пор, пока вся поверхность не будет защищенной (за счет снижения удельной поверхности).
Полярные участки полипептидных цепей субмицелл типа F3 тоже выступают над поверхностью мицеллы и активно взаимодействуют с водной фазой молока.
Мицеллы казеина отличаются высокой устойчивостью к нагреванию. Свежее молоко с pH 6,6-6,7 свертывается при 100° С за несколько часов, при 130° С - более чем за 20 мин, при 140° С - за 20 мин и 150° С - за несколько секунд. Часть пептидных и фосфатных связей казеина разрушается даже во время нагревания молока до 95° С, что доказывается появлением в молоке свободного неорганического фосфата и увеличением содержания небелкового азота, но эта степень денатурации казеина недостаточна для агрегации мицелл и свертывания молока. Исследования японских ученых показали, что выдержка концентрированною (1:2,5) молока в течение 15, 75 и 135 с при 135-140° С вызывает дезинтеграцию мицелл казеина без свертывания молока.
Гидрофобные участки α-, β- и æ-казеинов погружены внутрь субмицелл и образуют неполярное ядро субмицеллы. Полярные фосфосерильные группы α- и β-казеинов и почти не содержащий фосфатов гидрофильный гликомакропептид (МП) æ-казеина, несущие отрицательные заряды, окружают ядро. Более гидрофобные F3-субмицеллы расположены в ядре мицеллы, более гидрофильные Р2-субмицеллы - на поверхности. Цепочки МП æ-казеина, соединенные с основной гидрофобной его частью связью между фенилаланином в положении 105 и метионином в положении 106 (Фен105 - Мет106), в виде ворсинок (волосков) выступают над поверхностью мицеллы. Удельный внутренний объем мицелл приблизительно равен 2,2 мл на г сухого веса, внешний (гидродинамический), включающий наружный ворсистый (волосообразный) слой, - около 3,9 мл/г. По другим данным, внешний удельный объем варьирует в интервале от 1,5 до 7,1 мл/г протеина, достигая максимума при pH 5,4. Таким образом. МП занимает довольно большое пространство. Изменение доли æ-казеина на 1 % изменяет диаметр мицеллы на 20%, поскольку при снижении дозы æ-казеина на поверхности мицеллы образуются незащищенные от агрегации с другими мицеллами участки и мицелла начинает расти до тех пор, пока вся поверхность не будет защищенной (за счет снижения удельной поверхности).
Полярные участки полипептидных цепей субмицелл типа F3 тоже выступают над поверхностью мицеллы и активно взаимодействуют с водной фазой молока.
Мицеллы казеина отличаются высокой устойчивостью к нагреванию. Свежее молоко с pH 6,6-6,7 свертывается при 100° С за несколько часов, при 130° С - более чем за 20 мин, при 140° С - за 20 мин и 150° С - за несколько секунд. Часть пептидных и фосфатных связей казеина разрушается даже во время нагревания молока до 95° С, что доказывается появлением в молоке свободного неорганического фосфата и увеличением содержания небелкового азота, но эта степень денатурации казеина недостаточна для агрегации мицелл и свертывания молока. Исследования японских ученых показали, что выдержка концентрированною (1:2,5) молока в течение 15, 75 и 135 с при 135-140° С вызывает дезинтеграцию мицелл казеина без свертывания молока.
- Мицеллы казеина (часть 2)
- Мицеллы казеина (часть 1)
- Белки молока (часть 2)
- Белки молока (часть 1)
- Общие понятия коагуляции молока (часть 2)
- Общие понятия коагуляции молока (часть 1)
- Классификация сыров (часть 7)
- Классификация сыров (часть 6)
- Классификация сыров (часть 5)
- Классификация сыров (часть 4)
- Классификация сыров (часть 3)
- Классификация сыров (часть 2)
- Классификация сыров (часть 1)
- Развитие сыроделия в России (часть 8)
- Развитие сыроделия в России (часть 7)
- Развитие сыроделия в России (часть 6)
- Развитие сыроделия в России (часть 5)
- Развитие сыроделия в России (часть 4)
- Развитие сыроделия в России (часть 3)
- Развитие сыроделия в России (часть 2)
- Развитие сыроделия в России (часть 1)
- Возникновение и развитие сыроделия (часть 7)
- Возникновение и развитие сыроделия (часть 6)
- Возникновение и развитие сыроделия (часть 5)
- Возникновение и развитие сыроделия (часть 4)
- Возникновение и развитие сыроделия (часть 3)
- Возникновение и развитие сыроделия (часть 2)
- Возникновение и развитие сыроделия (часть 1)
- Микроорганизмы (часть 2)
- Микроорганизмы (часть 1)