Изменение состава молочного сырья. Белки (часть 3)

4-04-2012, 01:00

Денатурированные при нагревании сывороточные белки образуют агрегаты, которые имеют небольшой размер и достаточно сильно гидратированы. Вследствие этого они в основном остаются в растворе, и лишь небольшая часть в виде хлопьев оседает на поверхности теплового оборудования.
Самым высоким содержанием сульфгидрильных групп характеризуется β-лактоглобулин. Денатурированный нагреванием β-лактоглобулин образует комплексы с æ-казеином, которые позволяют удержать в растворе сам β-лактоглобулин и изменяют поверхностные свойства казеиновых мицелл, вследствие чего повышается стабильность казеина к нагреванию, но ухудшается способность к сычужному свертыванию.
Казеин по сравнению с сывороточными белками более термоустойчив: он выдерживает без коагуляции нагревание до 140 °С в течение 10—20 мин. Тепловая стабильность казеина зависит от величины pH, концентрации ионов кальция и степени денатурации сывороточных белков. Она уменьшается при снижении pH, увеличении концентрации ионов водорода и степени денатурации сывороточных белков. Можно предположить, что именно комплексообразование между казеином и сывороточными белками при нагревании оказывает стабилизирующее действие на казеин. Это используется при производстве сгущенного и стерилизованного молока путем подогревания сырья до 85—90 °С с длительной выдержкой при этой температуре перед стерилизацией или концентрированием (при производстве стерилизованного молока на стерилизационной установке трубчатого типа Tetra Therm Aseptic Flex есть специальная секция для подогрева молока до 95 °С с выдержкой 3 мин для стабилизации белков перед стерилизацией). Влияние на термоустойчивость казеина концентрации ионов кальция и pH компенсируют в производстве стерилизованных и сгущенных молочных продуктов путем добавления в молочное сырье солей-стабилизаторов, например динатрийдифосфата.
Несмотря на высокую термостабильность, казеин при нагревании претерпевает физико-химические изменения, влияющие на его технологические свойства и пищевую ценность. При нагревании молока происходит гидролиз пептидных связей казеина, дефосфорилирование, комплексообразование с сывороточными белками и лактозой и т. д.
Гидролиз пептидных связей æ-казеина при высоких температурах приводит к освобождению гликомакропептидов, стабилизирующих мицеллы казеина к воздействию теплоты, и снижению соответственно коллоидной стабильности казеина, в результате чего при гидролизе 20 % æ-казеина может произойти тепловая коагуляция белков молока.