Протеолитические энзимы заквасок (часть 5)

17-04-2012, 04:20

Самой высокой аминопептидазной, дипептидазной и протеиназной активностью обладают штаммы Lbc. helveticus, самой высокой β-галактозидазной активностью - Lbc. bulgarieus. Включение болгарской палочки в закваски для производства крупных сыров в дозах 0,5-1000 мл/200 кг молока стимулировало образование пролина; в больших количествах она угнетала рост пропионовокислых бактерий.
Протеолитическая активность Lbc. casei по отношению к αs-казеину в совместных культурах с лактококками была в 5,8 раза выше, чем в чистой культуре, по отношению к β-казеину она не изменилась. У штаммов термофильного стрептококка среди внутриклеточных энзимов обнаружены лейцинаминопептидаза, пролилдипептидазы, эндопептидаза. Внутриклеточные энзимы термофильного стрептококка гидролизовали β- и æ-казеины.
Внутриклеточные пептидазы высвобождаются в результате лизиса бактериальных клеток и участвуют в созревании сыров. Хотя оптимальный pH для пептидаз лежит в нейтральной или слабощелочной области, они сохраняют достаточную активность при pH мелких сыров.
Исследование протеолитической активности в гидролизованном молоке с реннетом лактококков, Lbc. helveticus и Prb. shermanii в соотношении 3:1:0,1 (экзоферменты) и экстрактов из разрушенных ультразвуком клеток (эндоферменты) в этом же отношении выявило низкую активность экзоферментов и отсутствие активности эндоферментов при 10° С, увеличение активности экзоферментов при повышении температуры до 22° С в 3,1 раза; активность эндоферментов при 22° С была такой же, как у экзоферментов. Повышение pH среды с 5,0 до 5,6 повысило активность экзоферментов в 10,4 раза, эндоферментов - в 9,2 раза.
Протеолитическая активность лактококков и лактобацилл в обезжиренном молоке сильно ингибируется добавлением 6% соли.