Протеолитические энзимы заквасок (часть 3)
17-04-2012, 04:20
Микрофлора лактококковых заквасок обладает по сравнению с молокосвертывающими энзимами более низкой активностью по отношению к казеину, поэтому основная часть водорастворимого азота в мелких сырах образуется в результате действия молокосвертывающих энзимов. В отношении образования аминокислот и пептидов с низкой молекулярной массой наблюдается обратная картина, Активность лактококков по образованию аминного азота была выше, чем по гидролизу казеина: разрушенные ультразвуком клетки молочного лактококка при pH 7,0 и 30° С через 50 ч превратили в водорастворимый белок 12% казеина молока, 65,8% которого составлял растворимый в фосфорновольфрамовой кислоте азот свободных аминокислот.
Протеиназы, связанные с клеточной стенкой, имеют также лактобациллы и лейконостоки. Лактобациллы обычно образуют нейтральные протеиназы клеточной стенки, активные по отношению к α-, β- и æ-казеинам, но специфичность их действия существенно зависит от вида и штамма продуцента. В клеточной стенке Lbc. helveticus есть одна протеиназа с оптимальными pH 7,5-8,0 и температурой 42° С, которая не гидролизует β-казеин и только частично гидролизует αs-казеин. Протеиназы Lbc. lactis и Lbc. bulgarieus гидролизуют оба казеина. По другим данным, штаммы Lbc. helveticus, Lbc. bulgarieus, Lbc. lactis и Lbc. casei, выделенные из сывороточных заквасок для производства сыра Грана, сильно отличались по протеолитической активности. Lbc. helveticus обладала максимальной протеолитической активностью по отношению к α-казеину, но при этом слабо атаковала β-казеин; Lbc. lactis атаковала только β-казеин, остальные два вида и некоторые штаммы Lbc. helveticus вообще очень слабо атаковали казеин. По результатам опытов Bottazzi, 80-90% штаммов термофильных лактобацилл, выделенные из сывороточных заквасок для производства крупных сыров, не обладали активностью к казеину. Morelli et al. показали, что низкая протеолитическая и кислотообразующая активность штаммов Lbc. helveticus связаны с потерей ими плазмиды 3,5 МД. Лактобациллы и термофильный стрептококк проявляют протеолитическую активность при температуре от 15 до 45° С.
Протеиназная активность лейконостоков низкая, что является причиной их медленного развития в молоке в чистых культурах.
Микрофлора лактококковых заквасок обладает по сравнению с молокосвертывающими энзимами более низкой активностью по отношению к казеину, поэтому основная часть водорастворимого азота в мелких сырах образуется в результате действия молокосвертывающих энзимов. В отношении образования аминокислот и пептидов с низкой молекулярной массой наблюдается обратная картина, Активность лактококков по образованию аминного азота была выше, чем по гидролизу казеина: разрушенные ультразвуком клетки молочного лактококка при pH 7,0 и 30° С через 50 ч превратили в водорастворимый белок 12% казеина молока, 65,8% которого составлял растворимый в фосфорновольфрамовой кислоте азот свободных аминокислот.
Протеиназы, связанные с клеточной стенкой, имеют также лактобациллы и лейконостоки. Лактобациллы обычно образуют нейтральные протеиназы клеточной стенки, активные по отношению к α-, β- и æ-казеинам, но специфичность их действия существенно зависит от вида и штамма продуцента. В клеточной стенке Lbc. helveticus есть одна протеиназа с оптимальными pH 7,5-8,0 и температурой 42° С, которая не гидролизует β-казеин и только частично гидролизует αs-казеин. Протеиназы Lbc. lactis и Lbc. bulgarieus гидролизуют оба казеина. По другим данным, штаммы Lbc. helveticus, Lbc. bulgarieus, Lbc. lactis и Lbc. casei, выделенные из сывороточных заквасок для производства сыра Грана, сильно отличались по протеолитической активности. Lbc. helveticus обладала максимальной протеолитической активностью по отношению к α-казеину, но при этом слабо атаковала β-казеин; Lbc. lactis атаковала только β-казеин, остальные два вида и некоторые штаммы Lbc. helveticus вообще очень слабо атаковали казеин. По результатам опытов Bottazzi, 80-90% штаммов термофильных лактобацилл, выделенные из сывороточных заквасок для производства крупных сыров, не обладали активностью к казеину. Morelli et al. показали, что низкая протеолитическая и кислотообразующая активность штаммов Lbc. helveticus связаны с потерей ими плазмиды 3,5 МД. Лактобациллы и термофильный стрептококк проявляют протеолитическую активность при температуре от 15 до 45° С.
Протеиназная активность лейконостоков низкая, что является причиной их медленного развития в молоке в чистых культурах.
- Протеолитические энзимы заквасок (часть 2)
- Протеолитические энзимы заквасок (часть 1)
- Общие понятия энзимов микрофлоры заквасок
- Молокосвертывающие энзимы (часть 4)
- Молокосвертывающие энзимы (часть 3)
- Молокосвертывающие энзимы (часть 2)
- Молокосвертывающие энзимы (часть 1)
- Энзимы микрофлоры сырого молока (часть 3)
- Энзимы микрофлоры сырого молока (часть 2)
- Энзимы микрофлоры сырого молока (часть 1)
- Природные энзимы молока для твердых сыров (часть 3)
- Природные энзимы молока для твердых сыров (часть 2)
- Природные энзимы молока для твердых сыров (часть 1)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 7)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 6)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 5)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 4)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 3)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 2)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 1)
- Влияние соли на показатели (часть 2)
- Влияние соли на показатели (часть 1)
- Рассол для посолки сыров
- Абсорбция соли сыром (часть 4)
- Абсорбция соли сыром (часть 3)
- Абсорбция соли сыром (часть 2)
- Абсорбция соли сыром (часть 1)
- Посолка сухой солью и инъекционными способами
- Частичная посолка в зерне
- Посолка в рассоле (часть 3)