Молокосвертывающие энзимы (часть 1)
17-04-2012, 04:11
Главной функцией молокосвертывающих энзимов является расщепление в æ-казеине связи Фен105-Мет106, в результате чего от æ-казеина отщепляется макропептид, мицеллы казеина теряют стабильность, и молоко свертывается. Это происходит во время выработки сыра в сырной ванне. Часть молокосвертывающих энзимов уходит с сывороткой, часть остается в сыре; оставшиеся в сыре энзимы расщепляют казенны по другим связям и тем самым принимают активное участие в созревании сыров. Исключение составляют сыры с высокими температурами II нагревания и с плавлением сырной массы, во время выработки которых молокосвертывающие энзимы большей частью или полностью разрушаются. Таким образом, молокосвертывающие энзимы кроме свертывания молока непосредственно участвуют в формировании органолептических показателей сыра.
Количество реннина, остающееся в сыре, увеличивается с увеличением его дозы, вносимой в молоко, и кислотности сыворотки. Грибные энзимы задерживаются в сырах в меньших количествах, чем реннин. Повышение температуры II нагревания снижает активность остающегося в сырах молокосвертывающего энзима. Уцелевший во время выработки реннин сохраняет активность в течение всего периода созревания сыра.
Высокая общая протеолитическая активность молокосвертывающих энзимов по сравнению с реннетом оказывает отрицательное влияние на качество сыров, особенно с длительными сроками созревания. Сыры, вырабатываемые с кристаллическим химозином, имеют менее выраженный вкус и медленнее созревают по сравнению с сырами, вырабатываемыми из этого же молока и по этой же технологии, но с сычужным порошком (реннетом). Следовательно, протеолиз, обусловливаемый общей протеолитической активностью молокосвертывающих энзимов, в определенной степени необходим или полезен в получении сыров высокого качества.
Химозин в растворе атакует α- и β-казеин, хотя они не имеют связи Фен - Мет. В сырах химозин и пепсин атакуют медленно или почти не атакуют β-казеин, что может быть связано с низкой активностью воды или иммобилизованным состоянием β-казеина.
Главной функцией молокосвертывающих энзимов является расщепление в æ-казеине связи Фен105-Мет106, в результате чего от æ-казеина отщепляется макропептид, мицеллы казеина теряют стабильность, и молоко свертывается. Это происходит во время выработки сыра в сырной ванне. Часть молокосвертывающих энзимов уходит с сывороткой, часть остается в сыре; оставшиеся в сыре энзимы расщепляют казенны по другим связям и тем самым принимают активное участие в созревании сыров. Исключение составляют сыры с высокими температурами II нагревания и с плавлением сырной массы, во время выработки которых молокосвертывающие энзимы большей частью или полностью разрушаются. Таким образом, молокосвертывающие энзимы кроме свертывания молока непосредственно участвуют в формировании органолептических показателей сыра.
Количество реннина, остающееся в сыре, увеличивается с увеличением его дозы, вносимой в молоко, и кислотности сыворотки. Грибные энзимы задерживаются в сырах в меньших количествах, чем реннин. Повышение температуры II нагревания снижает активность остающегося в сырах молокосвертывающего энзима. Уцелевший во время выработки реннин сохраняет активность в течение всего периода созревания сыра.
Высокая общая протеолитическая активность молокосвертывающих энзимов по сравнению с реннетом оказывает отрицательное влияние на качество сыров, особенно с длительными сроками созревания. Сыры, вырабатываемые с кристаллическим химозином, имеют менее выраженный вкус и медленнее созревают по сравнению с сырами, вырабатываемыми из этого же молока и по этой же технологии, но с сычужным порошком (реннетом). Следовательно, протеолиз, обусловливаемый общей протеолитической активностью молокосвертывающих энзимов, в определенной степени необходим или полезен в получении сыров высокого качества.
Химозин в растворе атакует α- и β-казеин, хотя они не имеют связи Фен - Мет. В сырах химозин и пепсин атакуют медленно или почти не атакуют β-казеин, что может быть связано с низкой активностью воды или иммобилизованным состоянием β-казеина.
- Энзимы микрофлоры сырого молока (часть 3)
- Энзимы микрофлоры сырого молока (часть 2)
- Энзимы микрофлоры сырого молока (часть 1)
- Природные энзимы молока для твердых сыров (часть 3)
- Природные энзимы молока для твердых сыров (часть 2)
- Природные энзимы молока для твердых сыров (часть 1)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 7)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 6)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 5)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 4)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 3)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 2)
- Общие положения формирования твердых сыров (часть 1)
- Влияние соли на показатели (часть 2)
- Влияние соли на показатели (часть 1)
- Рассол для посолки сыров
- Абсорбция соли сыром (часть 4)
- Абсорбция соли сыром (часть 3)
- Абсорбция соли сыром (часть 2)
- Абсорбция соли сыром (часть 1)
- Посолка сухой солью и инъекционными способами
- Частичная посолка в зерне
- Посолка в рассоле (часть 3)
- Посолка в рассоле (часть 2)
- Посолка в рассоле (часть 1)
- Полная посолка в зерне (часть 3)
- Полная посолка в зерне (часть 2)
- Полная посолка в зерне (часть 1)
- Посолка молока
- Способы посолки сыров (часть 2)