Протеолитические энзимы заквасок (часть 4)

17-04-2012, 04:20

Протеиназная активность термофильного стрептококка зависит от штамма. В обезжиренном молоке с мелом при выращивании штаммов термофильного стрептококка при оптимальной температуре доля αs1-казеина за 48 ч снизилась с 30 до 26%, содержание аминного азота за 30 сут повысилось от 0,10 до 0,16%. Однако другие штаммы термофильного стрептококка, выделенные из сывороточных заквасок для производства сыра Грана, обладали выраженной протеолитической активностью к казеину только в присутствии реннина и протеиназ молока. Это можно объяснить тем, что они гидролизовали не нативные казенны, а крупные пептиды, образуемые из нативных белков реннином и протеиназами молока.
У лактококков и лактобацилл имеются внутриклеточные протеиназы локализованные в цитоплазме, основной функцией которых является синтез бактериального белка (в зависимости от условий среды протеиназы катализируют расщепление или биосинтез белков). Внутриклеточные протеиназы принимают участие в созревании сыров после лизиса бактериальных клеток. Внутриклеточная протеиназа Lc. cremoris наиболее активно расщепляет αs-казеины: количество гидролизованных α- и æ-казеинов, оцениваемое по содержанию сиаловых кислот, составило соответственно: для внутриклеточной протеиназы Lc. cremoris - 69 и 9%, для реннина - 13 и 45%. Активность внутриклеточной протеиназы лактоккоков у различных штаммов может различаться в 2,5 раза. Активность протеиназ лейконостоков ниже, чем лактококков.
Лактобактерии образуют большое количество пептидаз. Отдельные пептидазы выделяются в среду для расщепления высокомолекулярных пептидов до более мелких пептидов и свободных аминокислот, которые могут быть перенесены внутрь клетки. На клеточных стенках лактококков локализованы две пептидазы, одна из них гидролизует только трилейцин, вторая - широкий спектр ди- и трипептидов. У Lc. lactis и Lc. cremoris обнаружены также 3 внутриклеточные пептидазы, одна из которых гидролизовала трилейцин, две имели широкий спектр действия. Образование CAK лактококками было одинаковым в интервале pH от 7,0 до 5,6; при 30° С оно шло быстрее, чем при 40° С. Протеолитическая активность Lc. diacetylactis выше, чем Lc. cremoris, Lbc. helveticus - выше, чем лактококков. В сырах более полное расщепление казеина наблюдали при использовании в качестве лактококковой закваски диацетильного лактококка. Закваски из смеси подвидов лактококков обладают более сильной протеолитической активностью, чем закваски на чистых культурах Lc. cremoris.