Протеолиз (часть 5)

11-04-2012, 00:56

Проверка 100 штаммов сливочного лактококка с различными плазмидными профилями, выделенных из двух заквасок, показала, что 20 и 28% из них расщепляли β-казеин, ни один не расщеплял α-казеин; в опытах Exerkate только один штамм сливочного лактококка атаковал α-казеин. Ассоциированные с клеточной стенкой протеиназы лактококков действуют, по данным Geis et al. (1985), только на β-казеин; по другим данным, они могут атаковать и α-казеин, но с меньшей скоростью. В сырах они атакуют первичные продукты расщепления α-казеина молокосвертывающими энзимами. Эндопептидаза диацетильного лактококка действует на αs1-казеин, но не на сывороточные белки.
Протеиназы лактобацилл действуют на а-, β-, æ-казеины, а также на сывороточные белки. Специфичность лактобацилл по отношению к типу казеина зависит от штамма. В опытах El-Soda & Desmazeaud Lbc. helveticus не гидролизовал β-казеин и только частично гидролизовал αs-казеин, молочная и болгарская палочка гидролизовали оба типа казеина. Выделенные другими авторами из сывороточных заквасок для производства сыра Грана протеолитически активные штаммы Lbc. helveticus быстро гидролизовали весь α- и большую часть β-казеинов, а молочная палочка расщепляла только β-казеин; Lbc. casei, болгарская палочка и часть штаммов Lbc. helveticus, которые утратили плазмиду 3,5 M Да, обладали только слабым действием на казеин. Термофильный стрептококк атакует β- и æ-казеины.
Протеолиз под действием молочнокислых бактерий играет громадную роль в формировании органолептических показателей твердых сыров. Так, сыр Чеддер, выработанный с Prt мутантом сливочного лактококка, имел значительно менее выраженный сырный вкус по сравнению с контрольным сыром, выработанным на обычной промышленной закваске.