Тепловая обработка молока (часть 2)


Ингибирование состоит в том, что в молоке, обработанном при высоких температурах, снижается скорость гидролиза æ-казеина, и часть его совсем не гидролизируется молокосвертывающими энзимами. При повышении температуры пастеризации с 70 до 95° С с выдержкой 15 с, скорость первичной фазы снизилась на 25%, дальнейшее повышение температуры при этой выдержке не оказывало на нее влияния. При такой обработке денатурировалось 25% сывороточных белков молока. Скорость первичной фазы снижалась при повышении температуры пастеризации линейно по отношению к количеству денатурированного β-лактоглобулина. Количество МП - продукта гидролиза æ-казеина - снизилось при тепловой обработке при 120° С в течение 5 мин на 10% (при температурах ниже 95° С количество отщепляемого МП не уменьшалось). При этом часть æ-казеина (-5%) была гидролизо-вана в результате тепловой обработки до внесения в молоко химозина.
В другом опыте обезжиренное молоко и мицеллы казеина, суспендированные в ультрафильтрате молока с добавлением или без добавления сывороточного альбумина (CA), β-лактоглобулина (ЛГ) и иммуноглобулина (ИГ), нагревали при 80° С в течение 30 мин, охлаждали до 30° С и свертывали клонированным химозином. CA, ЛГ и ИГ существенно замедляли сычужное свертывание молока.
Причиной отрицательного действия жесткой тепловой обработки на энзиматическую фазу сычужного свертывания является то, что денатурированный β- лактоглобулин взаимодействует с æ-казеином через дисульфидные связи, что делает æ-казеин менее доступным для молокосвертывающих энзимов. Однако это не единственная причина ухудшения технологических свойств сгустка, так как негативное действие увеличивается с повышением температуры даже в условиях постоянной степени денатурации сывороточных белков.
Высокотемпературная обработка молока оказывает более сильное негативное влияние на вторичную фазу сычужного свертывания, что, по-видимому, связано с осаждением на мицеллах Ca3(PO4)2 и изменениями мицеллярного кальцийфосфатного комплекса.