Свойства молокосвертывающих энзимов (часть 4)

10-04-2012, 02:47

Более высокая общая протеолитическая активность молокосвертывающих энзимов по сравнению с химозином, как правило, оказывает отрицательное влияние на качество сыров, особенно с длительными сроками созревания. Например, потери молочного жира с сывороткой были выше, а плотность сгустка и качество сыра Чеддер ниже при использовании для свертывания молока пепсина вместо химозина. Однако сыры, вырабатываемые с кристаллическим химозином, имеют менее выраженный вкус и медленнее созревают, по сравнению с сырами, вырабатываемыми из этого же молока и по этой же технологии, но с сычужным порошком. Следовательно, общая протеолитическая активность молокосвертывающих энзимов в определенной степени необходима для получения сыров высокого качества.
Химозин в растворе атакует α- и β- казеины, хотя они не имеют связи Фен-Мет. Первичный участок расщепления β-казеина лежит на участке связей 189-193. Образующийся в результате разрыва связи фрагмент I-189 называют β-I казеином. Далее в результате разрыва связи 166-167 или 164-165 образуется β-II казеин, разрыв связи 139-140 дает β-III казеин. Пептиды образуются именно в этой последовательности, что может быть обусловлено различной скоростью атаки указанных связей или изменениями конформации β-казеина в процессе гидролиза. В сырах химозин и пепсин не атакуют β-казеин, что может быть связано с низкой активностью воды или иммобилизованным состоянием β-казеина.
Атака химозином α-казеинов направлена на связи, включающие фенилаланин или лейцин. Первичная атака на α-казеин направлена на связи Фен24-Фен25 или Фен24-Вал25 с образованием пептида αs1-I казеина. Дальнейший протеолиз может идти в растворе и сыре с последовательным образованием пептидов II, III, IV и так до XX. Под действием химозина и свиного пепсина из αs-казеина образуется αs1-I пептид, но этот пептид далее расщепляется только химозином.