Свойства молокосвертывающих энзимов (часть 9)

10-04-2012, 02:47

Исследования молокосвертывающей и общей протеолитической активности показывают явное преимущество химозина перед другими молокосвертывающими энзимами. Отношение молокосвертывающей активности к общей протеолитической у химозина равно 40:9, а у говяжьего пепсина 4:3, что свидетельствует о высокой общей протеолитической активности пепсина, а следовательно, о большей опасности появления пороков в сырах, выработанных с пепсином.
Продукты протеолиза β-казеина химозином и плесневыми протеиназами неодинаковы, за исключением одного пептида, однако они подобны, чего нельзя сказать о продуктах его расщепления протеиназой Е. parasitica. Эти различия вызывают пороки органолептических показателей сыра и снижают его выход на 1-2%. Чем продолжительнее созревание сыра, тем больше вероятность появления посторонних привкусов и пороков в сырах, вырабатываемых с заменителями сычужного порошка. Способом предотвращения этого является использование смесей молокосвертывающих энзимов с более высокой и более низкой протеолитической активностью по сравнению с химозином. Низкую протеолитическую активность при производстве сыра проявляет свиной пепсин, так как значительная часть его после свертывания молока инактивируется.
Несмотря на одинаковый основной механизм коагуляции молока различными молокосвертывающими энзимами, структуры образуемых ими сгустков существенно различаются, и эти различия не исчезают во время созревания сыра и обусловливают специфичность консистенции сыров.
Исследование возможности использования в сыроделии вместо сычужного порошка экстракта цветов артишока Cynara carbunculus показало, что опытные сыры содержали меньше микроорганизмов родов Enterobacterium, Lactococcus и Lactobacillus, отличались менее активным протеолизом α- и β-казенно в, но в них было выше отношение водорастворимого азота к общему. Однако главным недостатком этого энзима был горький вкус сыра.